Trimetilamina-N-óxido reductasa (citocromo)

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Trimetilamina N-óxido reductasa (citocromo)
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 Estructuras enzimáticas
Identificadores
Identificadores
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Número EC 1.7.2.3
Número CAS 37256-34-1
Ortólogos
Especies
Humano Ratón
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La Trimetilamina N-óxido reductasa (citocromo) (EC 1.7.2.3) es una enzima que cataliza la siguiente reacción química:

trimetilamina + 2 (ferricitocromo c) + H
2
O
N-óxido de trimetilamina + 2 (ferrocitocromo c) + 2 H+

Por lo tanto los dos sustratos de esta enzima son trimetilamina, agua y dos citocromo c oxidados; mientras que sus tres productos son N-óxido de trimetilamina, dos citocromo c reducidos y iones hidrógeno.

Clasificación[editar]

Esta enzima pertenece a la familia de las oxidorreductasas, más específicamente a aquellas oxidorreductasas que actúan utilizando compuestos nitrogenados como dadores de electrones y con un citocromo como aceptor.

Nomenclatura[editar]

El nombre sistemático de esta clase de enzimas es trimetilamina:citocromo c oxidorreductasa. Otros nombres de uso común pueden ser TMAO reductasa, y TOR.

Estructura y función[editar]

Esta enzima forma parte de la cadena de transporte de electrones de algunos microorganismos, ha sido aislada de Escherichia coli y de la bacteria fotosintética Roseobacter denitrificans. El óxido de trimetilamina se encuentra en forma abundante en los tejidos de los peces, y la reducción bacteriana de este compuesto a trimetilamina, un compuesto mucho más oloroso; constituye uno de los principales procesos por los cuales se echa a perder el pescado. El citocromo c presente en la bacteria fotosintética es una proteína pentaheme. Contiene bis(molibdopterina guanina dinucleótido)molibdeno como cofactor. El agente reductor es un citocromo c multiheme unido a membrana. También es capaz de reducir DMSO a dimetilsulfuro.

Referencias[editar]

  • Arata H, Shimizu M, Takamiya K (1992). «Purification and properties of trimethylamine N-oxide reductase from aerobic photosynthetic bacterium Roseobacter denitrificans». J. Biochem. 112 (4): 470-5. PMID 1337081. 
  • Knablein J, Dobbek H, Ehlert S, Schneider F (1997). «Isolation, cloning, sequence analysis and X-ray structure of dimethyl sulfoxide/trimethylamine N-oxide reductase from Rhodobacter capsulatus». Biol. Chem. 378 (3-4): 293-302. PMID 9165084. doi:10.1515/bchm.1997.378.3-4.293. 
  • Czjzek M, Dos Santos JP, Pommier J, Giordano G, Mejean V, Haser R (1998). «Crystal structure of oxidized trimethylamine N-oxide reductase from Shewanella massilia at 2.5 A resolution». J. Mol. Biol. 284 (2): 435-47. PMID 9813128. doi:10.1006/jmbi.1998.2156.